Финансовые ответы и вопросы

Ферменты или энзимы – это белковые катализаторы, ускоряющие химические реакции в клетки.Как и другие катализаторы ферменты:
Ускоряют скорость реакции, но не
расходуются и не претерпевают
необратимых изменений.
Не изменяют состояния равновесия
химической реакции, ускоряют как прямую
так и обратную реакции в одинаковой
степени.
Повышают скорость реакции, понижая
энергию активации, тот энергетический
барьер который отделяет одно состояние
от другого.

От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностей.

Высокой эффективностью действия,
проявляют в миллионы и миллиарды раз более
высокую каталитическую активность.
Ферменты отличаются высокой
специфичностью действия в отношении как
химической природы субстрата, так и типа
реакции, т.е. каждый фермент катализирует в
основном только определенную химическую
реакцию.
Мягким условиями действия (в условиях
умеренной температуры, нормального давления
и в области близких к нейтральным значениям
рН среды.
Способностью к регуляции – возможностью
изменять активность в зависимости от
концентрации регуляторов и концентрации
субстрата

Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Обладают свойствами белков, но
имеют и особенности:
1. Зависимость от РН
2. Зависимость от температуры
3. Высокая специфичность
действия
4. Способностью к регуляции – т.е.
могут подвергаться влиянию
активаторов или ингибиторов

Зависимость от РН

Оптимум рН для
большинства
энзимов 6,0-8,0.
Это значение рН
при котором
фермент проявляет
максимальную
активность.
Ионы водорода
могут изменять
степень ионизации
субстрата, продукта
и фермента.

Зависимость от температуры

Оптимум
температуры для
большинства
энзимов 38-40С,
при 41-42С
происходит
тепловая
денатурация.
При повышение t на
10С, скорость
ферментативной
реакции
увеличивается в 2
раза.

Специфичность действия

Специфичность действия
определяется структурой
активного центра фермента и
заключается в том, что каждый
фермент катализирует
превращение одного субстрата
или группы субстратов, сходных
по своей структуре.
Существуют несколько видов
специфичности:
1.Субстратная специфичность
2. Каталитическая специфичность

Субстратная специфичность. Различают: абсалютную, групповую и стереоспецифичность

Групповая специфичность -один фермент катализирует однотипные реакции

Групповая специфичность один фермент катализирует
однотипные реакции

Стереоспецифичность к Д – сахарам
Стереоспецифичность к L - АМК
Стереоспецифичность к цис – транс – изомерам
Например: фумараза активна в отношение трансизомера – фумарата, и не активна в отношение
цис-изомера – малеината.

Каталитическая специфичность

Фермент катализирует превращение
субстрата по одному из возможных
метаболических путей. Это свойство
обеспечивается строением
каталитического участка активного центра
фермента.

Строение ферментов

Апофермент + Кофактор =
Холофермент
Кофакторы ферментов м.б.
представлены:
Коферментами – могут быть
органические вещества, в состав
который часто входят витамины.
Обратимо связываются с
апоферментом. Функция – только
катализ.
Простетической группой, которая прочно
связывается с апоферментом. Функции
– биологические и катализ. Чаще всего
ионы металлов.

По способам взаимодействия с ферментом различают: коферменты и простетические группы.

Кофермент присоединяется во время
реакции к молекуле фермента подобно
субстрату, химически изменяется и
затем снова освобождается.
Первоначальная форма кофермента
регенерируется во второй, независимой
реакции.
Простетической группой называется
кофермент, который прочно связан с
ферментом и во время реакции его не
покидает. Группа, связавшаяся с
коферментом, далее переносится на
следующий субстрат или другую
молекулу кофермента.

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр.

Активный центр (АЦФ) – это относительно
небольшой участок, расположенный на
поверхности молекулы фермента, который
непосредственно участвует в катализе.
Состоит из уникального сочетания
аминокислотных остатков, обеспечивает связь
с субстратом и его дальнейшее превращение.
В АЦФ различают:
Субстратсвязывающий центр – участок,
который отвечает за комплиментарное
связывание субстрата и образование фермент
– субстратного комплекса.
Каталитический центр – непосредственно
участвуют в химические реакции с субстратом.

Аллостерический центр

Аллостерический центр - комбинация
аминокислотных остатков на
поверхности фермента, с которым
связываются низкомолекулярные
соединения (эффекторы), молекулы
которых отличаются от субстратов.
Присоединение эффектора изменяет
третичную структуру и соответственно и
конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым
снижение (ингибиторы) или повышение
(активаторы) активности.
Ферменты, которые подвергались
воздействию эффекторов называются
аллостерическими.

Рибозимы

РИБОЗИМЫ Несмотря на то, что большинство рибозимов достаточно редко встречаются в клетках, иногда они очень важны для их существования. На

РИБОЗИМЫ
Несмотря на то, что большинство рибозимов
достаточно редко встречаются в клетках, иногда
они очень важны для их существования. Например,
активная часть рибосомы - молекулярной
машины, осуществляющей трансляцию белков из
РНК - является рибозимом.
В качестве кофакторов некоторые рибозимы часто
содержат двухвалентные ионы металлов,
например, Mg2+.
То обстоятельство, что РНК может содержать
наследственную информацию, позволило Уолтеру
Гилберту выдвинуть предположение, что в
древности РНК использовалась как в качестве
генетического материала, так и в качестве
катализаторов и структурных компонентов клетки, а
впоследствии эти роли были перераспределены
между ДНК и белками. Эта гипотеза сейчас
известна как Гипотеза РНК-мира.
РНК – ДНК - Белок

3. Способность ферментов к регуляции

Типы метаболических путей, которые регулируются ключевыми ферментами.

Регуляция каталитической активности фермента.

На схемах представлена аллостерическая регуляция по типу: 1. Конечным продуктом или по механизму отрицательной обратной связью (слева). 2. С

На схемах представлена
аллостерическая регуляция по
типу:
1. Конечным продуктом или
по механизму отрицательной
обратной связью (слева).
2. Субстрат А активирует
ключевой фермент данного
метаболического пути (справо).

Ферменты Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их. Дж. Самнер впервые получил фермент уреазу в чистом виде и доказал, что действие ферментов не связано с клеткой. Кроме него, в ферментологию, или энзимологию, учение о ферментах – значительный вклад внесли как отечественные (К.С. Кирхгоф, И.П.Павлов, С.Е. Северин, В.А. Энгельгард и др.), так и зарубежные (Э. Фишер, Дж. Нортрон, А. Спаланцини, М. Дюкло и др.).

Строение ферментов ферменты однокомпанентные двухкомпанентные (простые белки) (белок + активная группа) активная группа кофермент простетическая группа (определяет каталитическую активность, белковая часть)

ФЕРМЕНТЫ (по типу катализируемой реакции) Оксидоредуктазы- окислительно-восстановительные ферменты. Трансферазы – ферменты переноса. Переносят отдельные группы, радикалы и атомы, как между отдельными молекулами, так и внутри их. Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза, т.е. процесс расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы воды. Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстратов гидролитическим путем различных групп. Изомеразы – ферменты, ускоряющие изомеризацию органических соединений (внутримолекулярные перегруппировки). Лигазы – ферменты, ускоряющие синтез сложных соединений из более простых за счет распада пирофосфатных связей (АТФ).

Свойства ферментов Селективность (избирательность их действия) Определяется способностью фермента превращать только данный тип субстратов в определенных реакциях и условиях.

Высокая каталитическая активность Добавка незначительной концентрации фермента ускоряет превращение субстрата в 10 8 - 10 12 раз. Стабильность Способность сохранять каталитическую активность Специфичность

Зависимость от температуры Многие ферменты обладают наибольшей эффективностью при температуре человеческого тела, т.е. приблизительно при Человек погибает при более низких и более высоких температурах не столько из-за того, что его убила болезнь, а столько из-за того, что перестают действовать ферменты, а следовательно прекращаются обменные процессы, которые и определяют существование организма. Зависимость от рН среды Ферменты наиболее эффективно действуют на субстрат при строго определенной среде раствора.

Значения рН физиологических жидкостей Среда Значение рН Возможные откланения Желудочный сок 1,7 0,9-2,0 Желчь печеночная 7,4 6,2-8,5 Желчь пузырная 6,8 5,6-8,0 Кровь (плазма) 7,4 7,25-7,44 Моча 5,8 5,0-6,5 Пот 7,4 4,2-7,8 Слезная жидкость 7,7 7,6-7,8 Слюна 6,8 5,6-7,9 Спинномозговая жидкость 7,6 7,4-7,8 Сок верхнего отдела толстого кишечника 6,1 - Сок поджелудочной железы 8,8 8,6-9 Сок тонкого кишечника 6,5 5,1-7,1

Некоторые примеры использования ферментов в промышленности фермент промышленность использование Амилазы (расщипляют крахмал) Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала Текстильная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования Хлебопекарная Крахмал - глюкоза. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру. Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.

Протеазы (расщепляют белки) Папаин Пивоварен-ная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пива Мясная Умягчение мяса. Этот фермент достаточно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется. Фицин Фармацевти-ческая Добавка к зубным пастам для удаления зубного налета. Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро. Пепсин Пищевая Производство готовых каш. Фармацевти-ческая Препараты, способствующие пищеварению (в дополнение к обычному действию пепсина в желудке)

Трипсин Пищевая Производство продуктов для детского питания Ренин Сыроделие Свертывание молока (получение сгустка казеина) Бактериальные протеиназы Стирка белья Стиральные порошки с ферментативными добавками Кожевенная Отделение волос – способ, при котором не повреждается ни волос, ни шкура Текстильная Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур Пищевая Получение белковых гидролизатов (в частности, для производства кормов)

Глюкозооксидаза Пищевая Удаление глюкозы или кислорода Каталаза Пищевая Удаление пероксида водорода Резиновая Получение (из пероксида водорода) кислорода, необходимого для превращения латекса в губчатую резину Целлюлозы Пищевая Осветление фруктовых соков Пектиназы

Ежесекундно в человеческом организме происходят тысячи и тысячи ферментативных реакций. - Фермент амилаза, который содержится в слюне и в соке тонкого кишечника, помогает превращению крахмала в мальтозу. - Затем мальтоза превращается в глюкозу в тонком кишечнике с помощью фермента мальтазы. - В желудке и тонком кишечнике такие ферменты, как пепсин и трепсин, превращают белки в более простые соединения – пептиды. - Пептиды растворяются в тонком кишечнике до аминокислот под действием ферментов – пептидаз. - На жиры (липиды) в тонком кишечнике действует фермент липаза, расщепляющий их до глицерина и жирных кислот.

Вопросы и задания 1.Что такое ферменты? 2. Чем отличается действие ферментов от действия неорганических катализаторов? 3.Перечислите факторы, которые влияют на скорость ферментативной реакции. 4.При какой температуре ферменты проявляют наибольшую активность: 26, 36, 56 С? 5.Укажите оптимальные значения pH для действия амилазы и пепсина. 6.Как классифицируют ферменты и как образуют их тривиальные названия? 7.Назовите области применения ферментов в промышленности. 8.Лимонную кислоту в промышленности получают при микробиологическом (ферментативном) брожении раствора сахарозы согласно уравнению

Сколько кг лимонной кислоты при выходе 62% от теоретически возможного можно получить из 520 кг 15%-ного раствора сахарозы? 9. Для производства молочной кислоты путём микробиологического (ферментативного) брожения в промышленности используют крахмал и кормовую патоку. Сколько килограммов молочной кислоты при выходе 75% от теоретически возможного можно получить из 640кг кормовой патоки, если массовая доля сухих веществ в ней составляет 80%, из которых на долю сахарозы приходится 45%?

Ферменты Что такое ферменты?

  • ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.
  • Наука о ферментах называется энзимологией.
История изучения
  • Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
  • В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).
  • В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.
  • Луи Пастер
  • Юстас Либих
  • Марселен Бертло
  • Клод Бернар
  • Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.
Общая характеристика ферментов
  • Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.
Размеры ферментов и их строение.
  • Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах 10 тыс. -
  • 1 млн. Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.
Функции ферментов
  • Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. .
Местонахождение ферментов в организме
  • В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию - синтез ДНК
  • и за ее транскрипцию - образование РНК.
  • ДНК-лигаза
Условия действия ферментов
  • Действие ферментов зависит от ряда факторов:
  • От температуры (max 40-50°С)
  • Активной реакции среды – pH (кислотность).
  • От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.
Специфичность и механизм действия ферментов
  • Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:
Кофакторы ферментов
  • Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).
Получение ферментов
  • Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).
  • Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.
Классификация ферментов
  • Классы ферментов
  • Катализируемая реакция
  • Примеры ферментов или их групп
  • Оксидоредуктазы
  • Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому.
  • Дегидрогеназа, оксидаза
  • Трансферазы
  • Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому
  • Трансаминаза, киназа
  • Гидролазы
  • Реакции гидролиза
  • Липаза,амилаза,пептидаза
  • Лиазы
  • Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O
  • или C-S
  • Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
  • Изомеразы
  • Внутримолекулярная перестройка
  • Изомераза, мутаза
  • Лигазы
  • Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ
  • Синтетаза
Значения pH физиологических жидкостей Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.
  • Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента у человека приводит к развитию заболеваний или гибели организма. Например передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
  • Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.
Применение ферментов
  • Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.
  • Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков
  • С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.
Презентацию выполнила – ученица 10 «А» класса ГОУ СОШ № 557 Яковлева Людмила
  • Научный руководитель – учитель химии высшей категории
  • Прокошина Наталья Евгеньевна
  • Санкт-Петербург
  • 2009

Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.

Слайд 1

Ферменты
Братякова С.Б.
1

Слайд 2

Что такое ферменты?
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.
Братякова С.Б.
2

Слайд 3

История изучения
Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
Братякова С.Б.
3

Слайд 4

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).
Братякова С.Б.
4

Слайд 5

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Л. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Ю.Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.
Луи Пастер
Юстас Либих
Марселен Бертло
Клод Бернар
Братякова С.Б.
5

Слайд 6

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.
Братякова С.Б.
6

Слайд 7

Общая характеристика ферментов
Однокомпонентные
Двухкомпонентные
состоящие исключительно из белка
состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой
Братякова С.Б.
7

Слайд 8

Они значительно эффективнее (в 1014 – 1015 раз) небиологических катализаторов. Высокая специфичность их действия.
Особенности ферментов:
Ферменты не капризны, однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном значении PH и t° C
Братякова С.Б.
8

Слайд 9

3.Ферменты – белки, при кипячении разрушаются и теряют свои ферментативные свойства.
1. Ферменты – катализаторы и поэтому могут ускорять определенные процессы. 2. Ферменты действуют на определенные субстраты (вещества).
Свойства ферментов
Братякова С.Б.
9

Слайд 10

Функции ферментов
Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях Направляют и регулируют обмен веществ организма..
Братякова С.Б.
10

Слайд 11

Принцип действия ферментов
Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку»
Братякова С.Б.
11

Слайд 12

Ферменты

пищеварительные
метаболические
ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток
ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.
Братякова С.Б.
12

Слайд 13

Пищеварительные ферменты
Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.
Братякова С.Б.
13

Слайд 14

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:
Селективность Эффективность Зависимость от температуры Зависимость от среды раствора
Братякова С.Б.
14

Слайд 15

Селективность ферментов:
Селективность(избирательность) -это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции. Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ.
Братякова С.Б.
15

Слайд 16

Эффективность ферментов:
Эффективность-свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 1015 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие … Пример: 2Н2О2 каталаза 2Н2О+О2
Братякова С.Б.
16

Слайд 17

Зависимость от температуры
Термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.
Братякова С.Б.
17

Слайд 18

Зависимость от среды раствора.(рН)

СРЕДА
ЗНАЧЕНИЕ
Желудочный сок Печеночная желчь Моча Сок поджелудочной железы
1,7 7,4 6,8 8,8
Братякова С.Б.
18

Слайд 19

Классификация ферментов
1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например, каталаза: 2 H2O2-->O2+2 H2O 2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов. 3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды. Например, фосфатаза: OH R - O - P = O + H2O ROH + H3PO4 OH
Братякова С.Б.
19

Слайд 20

4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем. Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой: O O // || CH3 - C - C CO2 + CH3 - C || O OH H
Братякова С.Б.
20

Слайд 21

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат 6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Братякова С.Б.
21

Слайд 22

Классификация ферментов
Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп
Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа
Гидролазы Реакции гидролиза Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C-S Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза
Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза
Братякова С.Б.
22

Слайд 23

Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию - синтез ДНК и за ее транскрипцию - образование РНК.
ДНК-лигаза
Братякова С.Б.
23

Слайд 24

Условия действия ферментов
Действие ферментов зависит от ряда факторов: От температуры (max 40-50°С) Активной реакции среды – pH (кислотность). От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.
Братякова С.Б.
24

Слайд 25

Специфичность и механизм действия ферментов
Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:
Братякова С.Б.
25

Слайд 26

Кофакторы ферментов
Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).
Братякова С.Б.
26

Слайд 27

Получение ферментов
Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.
Братякова С.Б.
27

Слайд 28

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
Братякова С.Б.
28

Слайд 29

Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.
Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Братякова С.Б.
29

Слайд 30

Ферменты
Использование в технологических процессах
Приготовление пищи
Производство пищевых продуктов
Изготовление Фармацевтических препаратов
Изготовление моющих средств
В текстильной промышленности
Изготовление кожи и бумаги
Братякова С.Б.
30

Слайд 31

Физиологическая регуляция
Пищеварение
Е (ферменты)
Биосинтез
Коферменты
Макромолекулы
Катализ
Бактериальное брожение
Обмен веществ в клетке
Значение для организма
Братякова С.Б.
31

Слайд 32

Использование ферментов
Амилаза
Папаин
Фицин
Пепсин
Трипсин
Реннин
Протеаза
Каталаза
Глюкозооксидаза
Целлюлаза
Пектиназа
Братякова С.Б.
32

Слайд 33

Амилаза
Промышленность Использование
Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала
Текстильная Хлебопекарная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования. Крахмал превращается в глюкозу. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру.хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.
Братякова С.Б.
33

Слайд 34

Фицин
Промышленность Использование
Фармацевтическая Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета.
Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро.
Братякова С.Б.
34

Слайд 35

Папаин
Промышленность Использование
Пивоваренная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены.
Мясная Умягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется.
Братякова С.Б.
35

Братякова С.Б.Промышленность Использование
Пищевая Осветление фруктовых соков
Братякова С.Б.
42

Слайд 43

Сказ о дележе наследства
Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора.
Братякова С.Б.
43

Слайд 44

1. Габриелян О. С., Маскаев Ф. Н., Пономарев С. Ю., Теренин В. И.Химия. 10 класс. Профильный уровень. М. Дрофа, 2009 2. Чертков И.Н. Методика формирований у учащихся основных понятий органической химии. – М.: Просвещение: 1991. 3. alhimic.ucoz.ru/load/26-1-0-39 4. www.alleng.ru/edu/chem1.htm 5. www.uchportal.ru/load/60-1-0-9056 6. http://ppt4web.ru/khimija 7. О. С. Габриелян, И.Г. Остроумов. «Химия. 10 класс. Настольная книга учителя»
Список использованной литературы и Интернет-ресурсов
Братякова С.Б.
44

Если заметили ошибку, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter
ПОДЕЛИТЬСЯ:
Финансовые ответы и вопросы